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Obtención De D-aminoácidos ópticamente Puros A Partir De Un Sistema Recombinante. Caracterización De Las Enzimas Involucradas E )

ISBN: 978-8482407814 | ASIN: 8482407813 | Tamaño descarga: 4479KB


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Libro Obtención De D-aminoácidos ópticamente Puros A Partir De Un Sistema Recombinante. Caracterización De Las Enzimas Involucradas E ) de Sergio Martínez Rodríguez

Libro Online Ebook Obtención De D-aminoácidos ópticamente Puros A Partir De Un Sistema Recombinante. Caracterización De Las Enzimas Involucradas E )

Sinopsis del libro

La motivación por la investigación de procesos y métodos biocatalíticos está cada vez más marcada por el interés en la síntesis de compuestos enantioméricamente puros (CEPs). La actividad específica de los CEPs generalmente depende de su quiralidad. Sólo entre los isómeros es útil para un fin determinado, al tiempo que el otro se considera contaminación. Los CEPs requeridos por las industrias pueden ser sintetizados químicamente. No obstante, la mayoría de los compuestos conseguidos por síntesis orgánica son mezclas racémicas que han de ser resueltas hasta sus componentes ópticamente puros ya antes de ser empleados. La resolución de estos compuestos puede efectuarse a través de métodos químicos y/o biológicos, que incluyen la cristalización de sales estereoméricas, cristalización en disolventes ópticamente activos, cromatografía y/o métodos enzimáticos. Todos estos procedimientos tienen limitadísima aplicación industrial debido a su bajo desempeño, baja rentabilidad y fuerte efecto contaminante del medio entorno. Los aminoácidos ópticamente puros tienen una suma importancia industrial debido a sus posibilidades de utilización en diferentes campos, que incluyen la industria farmacéutica y alimenticia, así como en investigaciones bioquímicas y microbiológicas. Se ha descrito su empleo en la fabricación de sueros, como aditivos alimenticios, o bien como intermedios en la preparación de fármacos, cosméticos, pesticidas, edulcorantes y reactivos quirales de aplicación en síntesis orgánica. Los L-aminoácidos naturales, o bien proteinogénicos, pueden ser logrados a través de la fermentación de cepas microbianas naturales o bien mutantes. No obstante, son precisos otros métodos para la producción de L-aminoácidos no naturales y D-aminoácidos. Existen muy distintos métodos de síntesis química de α-aminoácidos. Los interesantes desde el punto de vista industrial son aquellos que emplean compuestos de bajo costo, limitándose todos estos procesos a 2 métodos de síntesis: a) Síntesis de Strecker y b) aminación reductiva de α-cetoácidos. Los dos métodos dan sitio a una mezcla racémica que precisa resolverse ya antes de ser usada. Este paso de purificación limita su aplicación industrial, debido al bajo redimiendo y elevado costo. Las limitaciones impuestas por la síntesis química tradicional hicieron que se buscasen otros métodos que dejaran la obtención directa de aas ópticamente puros. La producción de D o bien L aminoácidos ópticamente puros a través de catalizadores enzimáticos desde mezclas racémicas de D,Lhidantoinas monosustituidas en el carbono cinco es un procedimiento más económico y técnicamente más fácil que los métodos de síntesis química y quimioenzimática, además de ser menos contaminante. Dicho proceso ha recibido el nombre de “proceso de la hidantoina”. En esta transformación enzimática, primeramente, el anillo de las hidantoinas D,L-cinco-reemplazadas sintetizadas químicamente es hidrolizado por la enzima hidantoinasa. Más tarde, la hidrólisis del N-carbamil aminoácido producido es llevada a cabo por la enzima N-carbamil-aminoácido amidohidrolasa (carbamilasa). En esta reacción se genera NH3, CO2 y el aminoácido pertinente. A exactamente la misma vez que la hidantoinasa hidroliza específicamente un isómero o bien otro de la hidantoina, empieza la racemización química o bien enzimática del otro isómero no hidrolizado. La producción de un enantiómero o bien otro del aminoácido depende de la estereoespecificidad de las enzimas con las que se trabaja. La racemización química de las hidantoínas se efectúa en condiciones con fuerza alcalinas por tautomerismo ceto-enólico, y su velocidad depende de la electronegatividad del sustituyente del carbono cinco. Los tiempos de racemización son muy elevados, lo que limita la obtención de un cien por ciento del D-aminoácido ópticamente puro a un numero muy pequeño de hidantoínas. Sólo la velocidad de racemización espontánea de la parahidroxifenilhidantoína y la fenilhidantoína hace rentable la obtención industrial de sus pertinentes Daminoácidos. Por lo tanto, la enorme mayoría de D,L-hidantoínas reemplazadas no racemizan espontáneamente a una velocidad conveniente, extendiendo y encareciendo la obtención de aminoácidos a partir de ellas. La velocidad de racemización de las hidantoínas se puede acrecentar hasta hacerla rentable usando la acción catalítica de la enzima hidantoín racemasa. La utilización conjunta de esta enzima, la Dhidantoinasa y la D-carbamilasa, deja la transformación total de la hidantoína en D-aminoácido. Mostrada la gran mejora del proceso de la hidantoína tras la incorporación de esta tercera enzima, en nuestro laboratorio se propongo la búsqueda de esta enzima en fuentes naturales, y la construcción de un sistema recombinante multienzimático para la conversión total de hidantoínas racémicas hasta D-aas ópticamente puros. | Sergio Martínez Rodríguez